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本文以诺氟沙星(Hnor)为主配体，以N—杂环配体bipy(2，2’—联吡啶)，phen(邻菲咯啉)，tatp(1，4，8，9—四氮三联苯)和dppz(二吡啶并3，2—a：2’，3—c吩嗪)为次配体，合成了系列配合物：(1) Cu(Nor)(bipy)Cl·H2O，(2)Cu(Nor)(phen)Cl·H2O，(3)Cu(Nor)(tatp)Cl·H2O，(4) Cu(Nor)(dppz)Cl·H2O。使用滤纸片扩散法和试管二倍稀释法测定了这些配合物对大肠杆菌和金黄色葡萄球菌的抗菌活性，从最小抑菌浓度的结果来看，除配合物4之外，其它三种配合物的抑菌效果都不如单体诺氟沙星。从配合物1至4，随着N—杂环配体平面面积的增大，配合物抗菌效果呈依次增强趋势，配合物1～4的抗菌活性(A)可表示为A(1)ELUMO(2)>ELUMO(3)>ELUMO(4)，其对DNA的键合力(B)顺序应为B(4)>B(3)>B(2)>B(1)，这与配合物的抗菌活性(A)顺序A(4)>A(3)>A(2)>A(1)一致。此外，△EL—H越小，分子的反应活性越大，本系列配合物中，△EL—H(4)<△EL—H(3)<△EL—H(2)<△EL—H(1)，因而从配合物1到4，其反应活性也越强，这也其抗菌活性(A)顺序相一致。
配合物1—4的另外一个生物活性研究是与血清白蛋白的作用。运用荧光光谱猝灭技术研究了在298 K与308 K下，这些配合物与牛血清白蛋白(BSA)的作用。结果表明这些配合物与对BSA的荧光猝灭可能同时存在静态猝灭和动态猝灭两种机制，其静态猝灭常数从配合物1至4分别为5.65×104，5.67×104，1.60×105，5.80×104 L·mol—1。并且发现配合物1，2和4主要以动态猝灭为主，配合物3以静态猝灭为主。配合物1～4与牛血清白蛋白的在298 K的结合常数分别为1.52×106，5.41×106，1.43×106和2.56×106 L·mol—l，结合位点分别为1.26，1.35，1.55和1.28。随着温度的升高，配合物1和4的结合位点增多，3保持不变，2减小；结合常数的变化规律亦如此。这说明随着温度升高，配合物1和4与BSA形成的复合物稳定性增强，配合物3与BSA的复合物已达到一个最大值不能再增加且稳定性几乎不受影响；配合物2与BSA的复合物随着温度升高，稳定性降低。通过研究配合物与BSA作用过程中的热力学参数发现这些配合物与BSA之间的相互作用力有所不同，配合物1和4主要是疏水作用，配合物2主要是氢键和范德华力，配合物3主要是以静电力结合。进一步通过同步荧光光谱研究了配合物对蛋白质构象的影响，由于配合物极性的改变，因而影响了其渗透入BSA色氨酸残基的疏水区域的能力，但对酪氨酸残基的微区域几乎没有影响。
本文最后通过分子力学的方法，模拟了血清白蛋白与这些配合物的作用模型。以遗传算法为对接引擎，以柔性对接方式研究了这些配合物与血清白蛋白作用的结构位置。配合物1和2几乎在相同的位置与蛋白质结合，结合的位置是在蛋白质链折叠围成的空腔区域呈水平的方向进入；配合物3以是倾斜方向(大致呈45°角)进入这个空穴区域；而配合物4以竖直的方向进入214位色氨酸残基附近区域，但配体dppz落入的位置位于Trp214左边的空穴区域。配合物在蛋白质中的相对位置说明四个配合物与蛋白质结合时，并不是在同一位置或者相同的方向与蛋白质结合，这也更加有力的验证了各配合物与蛋白质相互作用时各种不同的实验结论。