核因子-kappa B(nuclear factor-kappa B，NF-κB)是一类重要的转录因子家族，调节参与免疫反应早期和炎症反应各阶段许多抗炎症反应和细胞凋亡因子的表达，是先天免疫，适应性免疫及炎症反应的主要调节因子。其缺陷会导致许多免疫及发育方面的疾病。NF-κB分子从无脊椎动物到脊椎动物都比较保守，另外，NF-κB1和NF-κB2翻译后分别形成p50和p52的机制也是目前研究的热点，而文昌鱼作为无脊椎动物和脊椎动物的纽带，对研究这个家族的进化及其分子机制具有非常重要的意义。　　 因此，本文首次在青岛文昌鱼中克隆了两个NF-κB家族成员，分别命名为BbtRel，Bbtp105。系统进化分析显示，BbtRel与脊椎动物RelA,c-Rel，RelB同源性很高，推测可能是其祖先分子，而Bbtp105则可能是脊椎动物NF-κB1(p50及其前体p105)和NF-κB2(p52及其前体p100)的祖先分子。实时荧光定量PCR表明BbtRel，Bbtp105和BbtIκB在免疫刺激后表达量有一定的上调。成体原位杂交实验发现它们主要在消化道、肝盲囊、性腺和皮肤等免疫相关的组织表达，证明了它们参与文昌鱼免疫的相关性。进一步的研究表明BbtRel能显著诱导NF-κB启动子依赖的报告基因的表达，而Bbtp105则不能。相反，Bbtp105能部分抑制BbtRel的活性，且其抑制作用随着Bbtp105量的增加而增强，而BbtIκB则能完全抑制BbtRel的活性。　　 通过表达不同的Bbtp105的分结构域载体，表明除了死亡结构域(DeathDomain，DD)能明显增强BbtRel的转录功能外，其它的分段载体都会在不同程度上抑制BbtRel的转录功能。亚细胞定位实验表明在细胞非活化的状态下，BbtRel，Bbtp105和BbtIκB三者都定位于细胞质。由于NF-κB在活化条件下需从细胞质迁移到核内行驶功能，我们通过表达Bbtp105的不同结构域的载体证明了核定位信号序列(Nuclear Localization Signal，NLS)和DD对其入核的重要性。而BbtRel与Bbtp105全长及其分段载体的亚细胞共定位实验表明了Bbtp105各结构域对其协同BbtRel行使功能的影响。　　 综上，本论文展示了NF-κB及其抑制因子IκB的结构保守性，显示了它们依赖于其RHD，ANK结构域的功能上的保守性。更重要的是，本论文初步揭示了Bbtp105这一分子既能作为IκB行使功能，又不能像IκB一样抑制BbtRel活性的特性，为探索其翻译后加工为p50的分子机制的这一研究热点打下了基础。