【摘 要】
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2型纤溶酶原激活物抑制剂(plasminogen activator inhibitor type-2,PAI-2)是丝氨酸蛋白酶抑制物超家族(serine proteinase inhibitor,Serpin)的成员,作为一种多功能蛋白质,P
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2型纤溶酶原激活物抑制剂(plasminogen activator inhibitor type-2,PAI-2)是丝氨酸蛋白酶抑制物超家族(serine proteinase inhibitor,Serpin)的成员,作为一种多功能蛋白质,PAI-2除了参与调节纤溶活性、免疫系统发育、感染、肿瘤浸润和迁移等生理和病理过程外,还能参与调节TNF-α诱导的细胞凋亡,但对PAI-2如何抑制肿瘤坏死因子α(tumor necrosis factorα,TNF-α)诱导细胞凋亡的分子生物学机制还不是很清楚.已有的一些研究结果均表明PAI-2对细胞凋亡的抑制作用与uPA、TNF受体及bcl-2无关,最新的一些研究结果也已排除PAI-2作为胱冬肽酶(caspase)1、3、8的底物参与凋亡调节的可能性,但它抑制细胞凋亡的功能却仍然依赖于其丝氨酸蛋白酶抑制物的活性,需要其CD螺旋间区的蛋白质结合域,需要组织型转谷氨酰胺酶(tissue transglutaminase,tTG)的介导.通过该次研究我们找到了一些能与PAI-2相互作用的蛋白质,并且证实了PAI-2与IRF-3在HeLa细胞内的相互作用,而且通过改变PAI-2在细胞内定位的研究,证实只有胞浆内的PAI-2才能发挥其抑制细胞凋亡的活性.另外,对PAI-2的一些突变体的研究还表明,保持PAI-2的空间构象,尤其是其CD螺旋间区空间构象的完整性,对保持其抑制TNF-α诱导细胞凋亡的活性至关重要.这些结果都为进一步深入研究PAI-2抑制TNF-α诱导细胞凋亡的分子生物学机制奠定了基础.
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