补体系统是人体血液系统中的一个非常重要的效应系统。它与纤溶系统，激肽形成系统以及凝血系统一起互相关联，构成了人体防御的一道有效的屏障。在补体系统中，含有许多种蛋白因子，它们环环相扣，一旦第一种成分被激活则会导致下游因子的顺序活化，使信号得以放大而发挥效应。这些补体成分的活性部分都是蛋白裂解酶，称为丝氨酸蛋白酶。它们的调控由相应的特异性丝氨酸蛋白酶抑制物来完成。所有这类抑制物均具有同源性结构和共同的作用方式，被统称为Serpins(丝氨酸蛋白酶抑制物)超家族。人补体C1抑制物就是该超家族的一员。 人补体C1抑制物(C1-Inhibitor，C1 INH)是一种高度糖基化的血浆蛋白。自从1957年被发现以来，已受到人们广泛地研究。尤其是八十年代中期，多个实验室将编码该蛋白的基因克隆成功，为进一步从分子水平研究其功能打下了良好的开端。C1 INH为单一肽链，由478个氨基酸组成。大多数糖基化位点位于N-端，对于糖基的功能仍不清楚，可能与分子本身在体内的代谢有关。其基因组DNA全长17Kb左右，含有8个外显子和7个内含子，由第11号染色体p11.2-q13亚区上的单一基因所编码。编码结构蛋白的cDNA长约1.8Kb。C1 INH基因中含有大量的Alu元件，可能与其易于发生基因重排和缺失有关。 功能分析表明，C1 INH在调节补体活化和激肽形成过程中起非常重要的作用。它是血浆中C1r和C1s的唯一抑制物，此外还负责半数的激肽释放酶和大部分的血浆Ⅻa因子的灭活。因此确定了C1 INH在炎症应答过程中的重要调控作用。 C1 INH的遗传缺陷可引起遗传性血管性水肿(HAE)。这是一