Cathelicidins是一类由N端信号肽区域、中间保守cathelin结构域和C端高度特异的成熟肽区域组成的宿主防御肽家族，是脊椎动物自然免疫的关键因子，发挥着重要的抗微生物感染和病原体入侵效应，是连接自然免疫和特异性免疫的桥梁。迄今为止，在自然界几乎所有脊椎动物，包括哺乳类、鸟类、爬行类和低等的鱼类中均有发现，唯独在两栖类中几乎没有报道。在本论文中，我们首次报道了来源于两栖类蛙科物种—脆皮大头蛙（Limnonectesfragilis）的cathelicidin基因。　　从所构建的脆皮大头蛙皮肤cDNA文库中，首次克隆得到了两条编码cathelicidins前体的cDNA核酸序列。序列全长分别为586bp和596bp，由此推断出的两条cathelicidin前体分别由155和151个氨基酸残基组成。Blast比对分析，其结构同样包括N端信号肽区、中间保守的cathelin区和C端成熟肽区三部分。进化分析表明，两栖类蛙科cathelicidins与爬行类（蛇）、鸟类（鸡、鹌鹑、环颈雉）来源的cathelicidins在系统进化树中独立成簇，与这些物种的进化先后顺序相吻合，这为cathelicidin基因家族的起源以及结构多样性和功能分化的进化机制研究，提供了非常有效的补充证据。　　对于不同物种而言，cathelicidin前体的酶切位点不尽相同，而经蛋白酶作用后释放出来的成熟肽序列更是千差万别。比对后，根据cathelin区域中弹性蛋白酶（哺乳动物cathelicidin家族常见酶切位点，-Val-）和胰蛋白酶酶切位点（蛙类抗菌肽家族常见酶切位点，-Lys-Arg-或-Arg-Arg-）分别对这两条前体肽中成熟肽的序列进行了预测，所推断的四条成熟肽分别命名为Lf-CATH1/2与Lf-CATH1a/2a。化学合成Lf-CATH1/2成熟肽，进行抗菌活性检测，发现其对40种测试菌株均没有抑菌活性。而经大肠杆菌原核表达的Lf-CATH1a成熟肽，药敏实验显示对金黄色葡萄球菌有抑菌圈。合成的Lf-CATH1a对所测试的金黄色葡萄球菌ATCC25923、IS090223、IS1307、和大肠杆菌ATCC25922表现出较强的抗菌活性，且Lf-CATH1a溶血活性和凝集素活性均不明显。以上结果说明依据胰蛋白酶酶切位点释放成熟肽的可能性较大。除此以外，Lf-CATH1a还具有较强的抗氧化性，对DPPH自由基的清除率为57.79％。鉴于两栖类复杂的生存环境，以上结果表明Lf-CATH1a在宿主复杂的免疫机制中不仅起到抗微生物感染作用，而且还可能发挥了其他重要功能，如抗氧化以保护两栖类裸露的皮肤等。