本文主要对蚕蛹蛋白水解得到的ACE抑制肽进行抑制机理研究，具体内容包括三部分:(1)蚕蛹蛋白源ACE抑制多肽GAMVVH的理化性质、抑制类型进行了探究，并用分子对接软件和分子动力学软件对其分子结合点位，分子动力学进行了探究;(2)通过实验及分子对接对蚕蛹蛋白源ACE抑制多肽NR、YLR单独作用于ACE时的抑制机理以及两者同时作用于ACE时的相互作用进行了探讨;(3)采用CoMFA和CoMSIA分析方法，对不同肽链长度的食源性ACE抑制多肽进行了3D-QSAR分析。主要研究成果如下:　　(1)多肽GAMVVH的IC50为19.3±0.21μM，且具有良好的热稳定性和抗消化。Lineweaver Burk抑制动力学曲线表明，多肽GAMVVH对ACE为竞争性抑制，Ki=0.506×10-5M。此外，通过分子对接和GROMACS分子动力学模拟发现，GAMVVH与ACE的Gln281(1.7(A))，His353(2.2(A))，Ala354(1.9(A))，Asp453(1.8(A)/2.2(A))和Lys511(2.0(A))等氨基酸残基形成氢键。ACE中锌正四面体结构在GAMVVH的作用下发生变化，锌离子由四配位变为更稳定的六配位，并且原锌正四面体中氨基酸残基His387被氨基酸残基Glu384代替，经测量GAMVVH与锌离子之间的距离为2.5(A)。　　(2)多肽NR和YLR的抑制活性分别为17.8μM和15.1μM。Lineweaver-Burk抑制动力学曲线表明，两种多肽的抑制类型均为非竞争抑制，(Ki=2.11×10-5 M(NR)和Ki=1.87×10-5 M(YLR))，且抑制剂YLR与ACE的结合力大于抑制剂NR。分子对接显示多肽NR与ACE的Ala354(2.0(A)), Glu384(1.9(A)),Asp415(2.0(A)),Lys511(2.2(A))和Tyr520(2.0(A))等氨基酸残基形成氢键。多肽YLR与ACE的Gln281(2.1(A))，His353(2.3(A)), Ala354(2.3(A)),Glu384(2.3(A)),Asp415(2.1(A))和Lys511(2.2(A))等氨基酸残基形成氢键。并且将对接构象型叠合，发现多肽NR和多肽YLR在ACE中的空间位置存在部分重叠。　　(3)本文以食源性ACE抑制肽为基础，采用CoMFA和CoMSIA分析方法，对三个数据集共102种不同力场组合逐一进行分析，最终获得适合二肽、三肽和四至六肽的3D-QSAR力场，并建立对应3D-QSAR模型（二肽:CoMFA Steric;三肽:CoMSIA Steric& Electrostatic& Acceptor;四至六肽:CoMSIA Steric)。通过对验证集中多肽的预测，表明模型具有较高的可靠性和准确性。