【摘 要】
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该课题采用亲和吸附法结合免疫印迹(Immunoblot,即Western Blot)的检测方法,首次证明了在哺乳动物细胞内质网体中的两种高度保守的蛋白质FKBP23与BiP可以特异性地结合.通过氨
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该课题采用亲和吸附法结合免疫印迹(Immunoblot,即Western Blot)的检测方法,首次证明了在哺乳动物细胞内质网体中的两种高度保守的蛋白质FKBP23与BiP可以特异性地结合.通过氨基酸序列分析,我们分段克隆了mFKBP23的N端和C端蛋白,并通过上述的实验方法证明了只有mFKBP23的C端具有与BiP特异性结合的特征,而N端没有此特征.依据mFKBP23 C端的EF手模体结构具有Ca<2+>结合活性的特征,我们通过改变结合缓冲液中Ca<2+>浓度的实验证明了钙离子强度在FKBP23与BiP的结合中起调节作用,而且实验结果表明产生此调节作用的Ca<2+>浓度的突变点应在2~3mM之间.为了更加具体地确定FKBP23与BiP的结合位点,我们初步探索了mFKBP23的N端和C端与mBiP的N端和C端之间交叉结合的情况.虽然目前没有确定的结论,但有结果表明这两个蛋白的N端及它们的C端之间分别可以特异地结合,此结果仍需进一步实验的证实.
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