USP29去泛素化并稳定Snail蛋白及Ajuba辅转录激活PPARγ和ERα转录活性的机制

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胃癌细胞的转移是胃癌高死亡率的最重要原因。Snail蛋白是促进癌细胞上皮-间质转化(EMT)、迁移和转移的关键转录因子。Snail蛋白稳定性的调节是决定Snail蛋白表达水平的关键。许多泛素连接酶E3介导了Snail蛋白的泛素化-蛋白酶体降解,但是Snail的去泛素化酶(DUB)却鲜有报道。通过对DUB家族的成员大量筛查,我们发现多种DUB可以增强Snail的蛋白水平,包括:USP13、USP28、USP29、USP37、OTUD6A和DUB3,其中USP29对Snail蛋白的影响在不同细胞系中最显著。进一步研究发现Snail和USP29存在直接相互作用。在细胞核内,USP29直接去泛素化Snail蛋白抑制Snail蛋白的降解。另外,我们还发现USP29直接结合Snail的磷酸酶SCP蛋白,并且促进Snail与SCP蛋白的结合,这为USP29稳定Snail蛋白提供了另外的重要机制。在多种胃癌细胞中过表达USP29可以促进细胞EMT、细胞迁移和增强化疗抵抗,而敲低USP29抑制细胞的迁移能力。通过查询网上的公共数据库,我们发现在胃癌病人中,USP29、Snail以及SCP的表达量都与生存率呈负相关,这些分子可能成为治疗胃癌的新靶点。LIM蛋白Ajuba可以作为PPAR?和ER?等多种核受体的辅转录激活因子,但是具体的作用机制仍然不清楚。通过对核受体PPAR?的研究,我们发现Ajuba与组蛋白乙酰化酶CBP/P300形成功能性的复合物,协同性激活核受体PPAR?的转录活性。另外我们还发现Ajuba通过EPSG基序并以同源二聚体的形式分别与PPAR?/RXR异源二聚体结合。同样的,我们发现Ajuba激活核受体ER?的主要机制也是与CBP/P300形成功能复合体。Ajuba促进CBP/P300与ER?的结合,增强ER?的乙酰化、DNA结合能力以及转录活性。另外我们发现DBC1是另外一个与Ajuba形成辅转录调节复合物的结合蛋白。Ajuba通过PreLIM和LIM结构域分别与DBC1和CBP/P300结合,促使DBC1、Ajuba、CBP形成三元复合物,共同激活ER?的转录活性。通过上述研究,我们丰富了Ajuba对PPAR?和ER?基因表达调控的分子机制,为乳腺癌、糖尿病、肥胖等疾病提供了新的治疗靶点。
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