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本文构建了在毕赤酵母过氧化物酶体中表达重组酪氨酸激酶ERB融合蛋白的表达载体p3.5K-ERB-P，并筛选到一株高表达菌株GS115-ERB-P。5 L 发酵罐发酵培养GS115-ERB-P菌株，目的蛋白表达量约为136mg/L。镍柱亲和纯化后在250mM咪唑浓度下洗下目的蛋白，Western blotting验证目的蛋白大小约为100kDa，ELISA检测目的蛋白具有酪氨酸激酶活性，商用ERB抑制剂GW374在10mol/L。的浓度下对目的蛋白的抑制率大于72％，具有正确的激酶催化活性，可以作为靶标蛋白用于抗肿瘤药物的筛选。
构建了在毕赤酵母细胞质中表达重组酪氨酸激酶ERB融合蛋白的表达载体p3.5K-ERB-C，并筛选到一株高表达菌株GS115-ERB-C。摇瓶表达GS115-ERB-P和GS115-ERB-C菌株，经检测GFP几何平均荧光强度，结果显示，GS115-ERB-P菌株中ERB目的蛋白在单个细胞内的表达量高于GS115-ERB-C菌株。简易纯化后的Western blotting结果表明，GS115-ERB-P菌株中目的蛋白的表达量高于GS115-ERB-C菌株。激酶活性检测结果表明，250mM咪唑能洗下大部分的目的蛋白，且GS115-ERB-P菌株中表达的目的蛋白经过纯化后的活性高于GS115-ERB-C菌株。生长实验表明，ERB融合蛋白的表达会对细胞的生长产生一定的抑制作用。胞内蛋白磷酸化检测结果表明，在毕赤酵母的细胞质和过氧化物酶体中表达的ERB融合蛋白均不会引起胞内蛋白的磷酸化。