在植物、藻类以及大多数细菌中,四吡咯的生物合成为生物有机体提供了包括叶绿素、血红素在内的重要的辅因子和色素。四吡咯的生物合成由GluTR通过heme进行调控,GluTR是四吡咯合成的关键限速酶,而在黑暗条件下FLU通过负调控抑制GluTR的活性,并与GluTR相互作用。我们通过原核表达与Ni-NTA亲和层析以及分子筛层析,分别纯化得到纯度较高的FLU和FLU-GluTR复合物蛋白,经过晶体筛选和优化获得了它们的晶体,并通过分子置换法成功解析了FLU,最后获得分辨率为1.45A的数据。FLU与GluTR复合物晶体以FLU的TPR结构作为搜索模型,最后获得了分辨率为2.4A的数据。FLU晶体结构显示其由三个非典型的TPR结构域组成,并由TPR3形成二聚体,证实了TPR作为一个功能单位的假设。TPR2上的Ala262是TPR上少数几个非常保守的氨基酸之一,发生突变将产生拟南芥致死型。FLU-GluTR复合物晶体结构显示FLU与GluTR蛋白以2：2的比例结合,FLU通过TPR结构域上的TPR1和TPR3与GluTR勺C端相互作用,这种相互作用是通过它们之间的5个盐桥和1个氢键的形成发生的。通过ITC实验验证了FLU-GluTR相互作用的主要氨基酸。高等植物中GluTR的C端是非常重要的,其结构完整性是GluTR与FLU相互作用的基础。FLU与GluTR在体外可以形成稳定复合物,缺失C端15个氨基酸的GluTR可以形成二体,并仍能与FLU相互作用。体外活性实验表明,FLU与GluTR的相互作用对GluTR的活性具有显著的抑制作用,并与GluBP形成拮抗作用。