应用光谱学和生物信息学方法深入探讨了重金属离子Ag+和Hg2+与菠菜光系统Ⅱ外周33kD锰蛋白的相互作用。本文首先利用荧光光谱、紫外差吸收光谱以及圆二色谱分析了溶液中33kD蛋白与Ag+和Hg2+相互作用的动力学和热力学性质以及由金属离子结合所引起的蛋白构象变化。本文还利用生物信息学方法对菠菜33kD蛋白的结构进行了预测和分析，并综合光谱学研究的结果，对蛋白的结构及其与金属离子作用的位点进行了深入讨论。33kD蛋白不含有组氨酸，但富含极性氨基酸残基。根据Ag+和Hg2+的配位性质，我们推测Ag+和Hg2+最有可能的结合位点是两个半胱氨酸残基侧链的硫原子，谷氨酸和门冬氨酸残基的侧链羧基氧(去质子状态，带负电)、谷氨酰胺和门冬酰胺的氨基氮和羧基氧、以及少量的肽键氧(去质子化)。对Ag+而言，芳香族氨基酸的侧链也是其结合位点，尤其是色氨酸残基的吲哚氮。