【摘 要】
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天然蛛丝和蚕丝等基于丝蛋白的纤维材料具有优越的力学性能,杰出的生物相容性和优良的生物可降解性,具有十分悠久的应用历史。但是由于天然蛛丝的稀缺性以及天然蚕丝的性能形态等不能完全满足人们的需求,采用人工纺丝的方式制备人造丝的相关研究日益增多。但是限于目前人们对于天然丝的了解以及现有的纺丝技术,仍然不能制造完全媲美天然丝性能的人造丝。本文主要从两方面进行研究:通过具有不同末端结构域的重组蛛丝蛋白的体外自
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天然蛛丝和蚕丝等基于丝蛋白的纤维材料具有优越的力学性能,杰出的生物相容性和优良的生物可降解性,具有十分悠久的应用历史。但是由于天然蛛丝的稀缺性以及天然蚕丝的性能形态等不能完全满足人们的需求,采用人工纺丝的方式制备人造丝的相关研究日益增多。但是限于目前人们对于天然丝的了解以及现有的纺丝技术,仍然不能制造完全媲美天然丝性能的人造丝。本文主要从两方面进行研究:通过具有不同末端结构域的重组蛛丝蛋白的体外自组装现象探讨金色圆网蜘蛛管状腺丝蛋白1（Tubuliform silk protein 1,Tusp1）的组装机制,通过改进纺丝原液以及纺丝工艺等手段得到性能优异的再生丝素蛋白（Regenerated silk fibroin,RSF）纤维。通过将三种实验室已构建的相对分子质量相近的具有不同末端结构域的重组蛛丝蛋白3RPC,N3RP,N2RPC进行体外自组装实验,发现末端结构域的相互作用可驱动管状腺丝蛋白的自组装以及纤维的形成,并且这种驱动机制与已发现的主壶腹腺丝蛋白的pH依赖性组装机制不同,可能是依赖于蛋白疏水相互作用。通过采用多种脱胶方式,优化脱胶条件,制备相对分子质量较高的RSF,尝试干法纺丝,湿法纺丝,以及对纺丝条件和后处理条件进行优化,得到的干纺人造丝的强度可达214.68±42.53 MPa,韧性可达39.36±12.89 MJ/m3,湿纺人造丝中的RSF-SN人造丝的强度高达1773.041±267.283 MPa,几乎可以媲美甚至超越一部分天然蛛丝的强度,韧性为132.97±25.57 MJ/m3;RSF-Pa人造丝的强度为 799.35±106.55 MPa,韧性高达 202.07±36.42 MJ/m3。高性能丝蛋白材料的制备是丝蛋白相关研究的最终目的之一,本文从机理和工艺两个方面进行研究,旨在通过进一步了解天然丝形成机制,改进纺丝原材料及工艺,为设计和制备新型仿生丝蛋白纤维提供理论和技术基础。
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