蛋白质的二级结构检测是生物信息学领域的一个重要课题。深入地了解和认识蛋白质的二级结构,对于蛋白质折叠、蛋白质的建模、生物大分子药物设计以及蛋白质结构与功能分析等研究具有重要意义。在传统的检测方法中,经常通过氢键或者局部几何中的Cα原子来指定二级结构,信息太过单一,尤其对于β折叠的检测精度往往偏低。蛋白质二级结构中的β折叠与α螺旋结构不同,检测时不仅要考虑蛋白质序列上残基之间的结构关系,还要考虑空间中相邻肽链之间的结构关系。为了提高蛋白质β折叠结构的检测精度,本文提出一种基于对偶四元数的蛋白质序列和空间邻域特征提取方法。该方法首先求取蛋白质结构数据中C、Cα、N各类原子的坐标信息,利用弗莱纳公式理论构建以Cα为中心的原子坐标系,由坐标系序列可以求得对称正定矩阵,将对称正定矩阵转换为对偶四元数序列。然后计算出蛋白质序列邻域对偶四元数距离(序列DQ)和空间邻域对偶四元数距离(空间DQ),最后融合蛋白质几何结构信息(TCO、Kappa、Alpha、PHI和PSI)作为一类新的融合特征。本文使用机器学习中的支持向量机、随机森林和BP神经网络三种分类模型。通过对这三种分类器进行比较可知:在使用融合特征后,随机森林的检测精度可以达到96.48%,检测精度较高,且复杂度低。为了验证分类器的性能,求出混淆矩阵和ROC曲线等一系列性能指标,结果表明:可以使用随机森林对蛋白质的二级结构进行检测,且性能较好。最后,利用蛋白质标准数据集对本文方法的有效性进行验证。实验结果表明:本文方法对蛋白质α螺旋结构的检测精度达到94.2%,对β折叠结构的检测精度达到93.6%。其中β折叠的检测精度提高3.6%,明显优于其它传统的二级结构检测方法。