艾滋病(Acquired Immune Deficiency Syndrome, AIDS)已经成为严重威胁人类健康的公共卫生问题。HIV(Human Immunodeficiency Virus)是引起艾滋病的病原。研究HIV蛋白间的相互作用及其与宿主细胞蛋白间的相互作用对于理解HIV的感染机制、生命周期等意义重大。本实验室在前期利用酵母双杂交技术系统地研究了HIV-1蛋白-蛋白相互作用,发现了10对蛋白间存在相互作用,其中有4对蛋白相互作用在以往的文献中未见报道。在此基础上,本论文对其中两对新发现的蛋白相互作用(Vpu-gp120; gp41-Integrase)进行了更深入的研究。本研究首先利用免疫共沉淀的方法检测到HIV-1Vpu蛋白和包膜糖蛋白gp120在生理条件下的相互作用,进一步证实了前期酵母双杂交的实验结果。随后对Vpu蛋白进行了一系列的截短和缺失,并利用酵母双杂交实验找到其与gp120蛋白相互作用的位点为Vpu蛋白72-81位氨基酸序列。同时,本研究也对包膜糖蛋白gp41进行了一系列的截短,通过酵母双杂交实验找到了其与整合酶Integrase相互作用的位点,即gp41蛋白的84-100位氨基酸序列。本研究发现了Vpu与gp120在生理条件下存在相互作用,并找到了Vpu与gp120及gp41与Integrase相互作用的位点,为探求这些相互作用的生物学意义提供了思路和方向,也为深入理解HIV-1的侵染机制等提供了重要的数据资料。