本论文的研究目的是纯化泡盛曲霉植酸酶蛋白，研究其酶学性质，并克隆泡盛曲霉植酸酶基因，构建植物表达载体并转化模式植物烟草，分析比较烟草中重组植酸酶的酶学性质。 本研究以半固体发酵方式培养泡盛曲霉(Aspergillusawamori)生产植酸酶，通过超滤、阴离子交换层析，凝胶层析等步骤，纯化了植酸酶蛋白，分子量约为118kDa。脱糖基化结果显示，该酶糖基化程度为40.6﹪。酶学性质研究结果为：泡盛曲霉植酸酶反应最适温度为55℃，最适pH为5.5，37℃条件下以植酸钠为底物的Km值为1.03nM，Vmax为2.13μM/min。金属离子对酶活性影响的研究结果表明，EDTA基本不影响植酸酶活性，Ca2+，Mg2+，Mn2+有轻微的抑制作用，Fe2+，Zn2+抑制作用显著。对该酶的耐热性研究表明，在较高温度条件处理后，仍有较高残余酶活性，与当今商品化的植酸酶相比，有较强的耐热性。 利用PCR技术克隆了泡盛曲霉植酸酶基因及其编码区全序列，构建了植物表达载体pBI121-SP/phy，冻融法将质粒导入根癌农杆菌LBA4404，获得工程菌LBA4404-pBI121-SP/phy。 叶盘法将植酸酶基因导入了模式植物烟草，获得卡那霉素抗性植株，通过PCR，SouthernBlotting证明外源植酸酶基因已成功导入烟草，对烟草叶片的植酸酶活性检测证明重组植酸酶基因在烟草中能得到表达并积累。 初步纯化了烟草叶片中的植酸酶蛋白，研究了其酶学性质，反应最适温度与最适pH与泡盛曲霉植酸酶的性质相同，耐热性略有下降。初步说明重组植酸酶能在模式植物烟草中得到正确表达。