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角蛋白是一种结构致密的蛋白质,在自然界中的资源分布非常广泛。然而,因其分子间存在大量的二硫键,使角蛋白很难被普通蛋白酶降解。角蛋白酶是一类能够特异性降解角蛋白的生物酶,若能合理地利用角蛋白酶的这个特性,不仅可以将每年数百万吨的禽类羽毛变废为宝,还保护了环境。本研究从土壤中分离到一株产角蛋白酶菌株——枯草芽孢杆菌KS12,液态发酵角蛋白酶酶活可达46.89 U/mL。在对其粗酶的酶学性质进行探究后发现:枯草芽孢杆菌KS12生产的角蛋白酶的最适反应p H为7.5,在碱性环境（pH 7.5-9.0）中的稳定性较高,酸性条件下的酶活受到明显抑制;该酶的最适反应温度为37℃;不耐高温,60℃条件下孵育1h后,相对酶活仅为50%。Ca2+和Mg2+（5 mmol/L）对酶活有较大的促进作用;重金属离子普遍对角蛋白酶活性表现出抑制作用,Cu2+的存在会强烈抑制角蛋白酶的活性。浓度为5%的吐温80会在一定程度上提高角蛋白酶的活性,SDS和H2O2对酶活的抑制作用明显;有机溶剂的加入可能会对角蛋白酶产生毒害作用,致使酶活受到强烈抑制。为了进一步了解枯草芽孢杆菌KS12在发酵中产酶的能力,研究通过单因素试验确定了羽毛粉麸皮混合固态发酵的工艺条件:羽毛粉70%,麸皮30%,培养基初始含水量55%,氢氧化钙浓度0.2%,葡萄糖3%,接种量为10%,适宜的发酵温度为37℃,发酵3d,间隔12h翻料一次。当发酵进行到72h时,角蛋白酶酶活最高可达356.34±7.21 U/g,可溶性蛋白含量为60.46±1.69 mg/g。浅盘放大发酵结果表明,36h角蛋白酶酶活达到542.46±15.47 U/g,可溶性蛋白含量为45.41±2.27 mg/g。体外模拟消化试验测得罐头瓶发酵产物的体外消化率较未发酵前提高了28.1%。