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本论文主要研究了水溶性壳聚糖（WSC）与牛血清蛋白（BSA）相互作用的条件，通过改变WSC与BSA发生相互作用的微环境，确定了WSC与BSA相互作用的最佳条件，并采用紫外光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和红外光谱研究了WSC对BSA构象的影响。采用单因素法优化了WSC与BSA发生相互作用的条件，并得出其最佳pH值为6.37。经过研究发现无机盐、离子型表面活性剂和乙醇都对WSC与BSA的相互作用有影响：当无机盐的浓度小于1.2mg/mL时，体系的吸光度随着无机盐浓度的增加而逐渐增大，当无机盐浓度超过1.2mg/mL时，体系的吸光度反而随着无机盐浓度的增加而减小；阳离子表面活性剂能在一定程度上抑制WSC与BSA的相互作用，但是还能维持溶液的稳定性，阴离子离子表面活性剂却使蛋白质的特征峰发生显著变化，不能维持体系稳定性。乙醇浓度的增加使体系的吸光度不断下降。通过固定WSC浓度向其中加入不同浓度的BSA，保持BSA浓度不变向其中加入不同浓度的WSC，测定其在280nm的紫外吸光度发现：BSA浓度(0~1.5mg/mL)和WSC浓度(0~1.5mg/mL)均与吸光度A有着非常好的线性关系。其拟合直线方程分别为A=1.36114+0.59848CBSA，R~2=0.9995；A=0.68019+1.57161CWSC，R~2=0.99973。通过荧光光谱发现WSC对BSA有荧光萃灭作用，且属于静态萃灭，由其萃灭曲线可知它们之间的结合常数Ka=5.35×10~4L/mol，结合位点数n=1.05。通过同步荧光光谱、三维荧光光谱及红外光谱分析了WSC对BSA构象的影响。发现随着WSC浓度的增大，激发波长没有发生变化而最大发射峰波长由287nm蓝移到285nm，这说明WSC分子与BSA的结合，使位于BSA上的色氨酸残基所在环境的疏水性变大。通过红外光谱研究发现，WSC与BSA确实发生了相互作用，但是对BSA构象的影响不大。