SOD1特异性抑制激活促进癌细胞凋亡的信号通路

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铜锌超氧化物歧化酶(Cu/Zn superoxide dismutase,SOD1)是一种重要的抗氧化酶,催化O2·-歧化为O2和H2O2,维持胞内活性氧(ROS,Reactive oxygen species)的内稳态。在多细胞生物中,ROS除了维持胞内的氧化还原平衡外,同时在信号转导网络中占据着重要地位,并且ROS的水平是调节信号通路的关键。SOD1广泛分布于细胞中,占总SOD中80%的活性。胞内SOD1的过表达可以激活许多信号通路如:NF-κB、AP-1以及JAK-STAT信号通路。本课题组内之前的工作表明特异性螯合剂LD100可以抑制SOD1,调节胞内O2·-和H2O2的相对浓度从而促使HeLa细胞凋亡。本文利用课题组设计合成的LD100,特异性的抑制癌细胞内的SOD1,诣在研究LD100特异性的抑制癌细胞的生长,诱导促进癌细胞凋亡的ROS信号通路的分子机制。利用LD100抑制胞内SOD1的活性后,研究对正常细胞(RWPE1)与癌细胞(DU145,HeLa)中的ERK、PI3K-AKT、NF-κB信号通路是否有影响。结果表明在癌细胞中LD100抑制了介导细胞增殖的胞外蛋白调节激酶(ERK),介导细胞凋亡的PI3K-AKT信号通路以及NF-κB信号通路,并且对正常细胞内没有发现有类似的现象。在癌细胞中可以选择性的抑制SOD1后,我们还对导致癌细胞的细胞周期阻滞以及细胞凋亡的机理进行探究。由于LD100在癌细胞中能够有效的抑制ERK信号通路,我们首先探究了 LD100对癌细胞生长的影响,发现LD100能够阻滞癌细胞的单克隆繁殖,抑制癌细胞生长,而对正常细胞的生长没有影响。LD100通过抑制癌细胞中的ERK信号通路,激活下游的细胞周期蛋白依赖性激酶抑制剂p19蛋白,p19蛋白在核仁区与Mdm2蛋白结合,阻断Mdm2与p53结合并将其运输到细胞胞浆中降解的作用,从而增强了野生型p53的活性以及抑癌的作用,进而激活下游的细胞周期蛋白依赖性激酶抑制剂p21蛋白,将癌细胞的细胞周期阻在G1期。而且LD100可抑制NF-κB信号通路,下调保护线粒体膜完整性的BcL-2蛋白表达,破坏线粒体膜电位。位于线粒体内的凋亡活性因子,例如凋亡活性物质细胞色素C、凋亡激酶活性因子-1能与caspase 9形成凋亡体,自我剪切活化,进而激活下游的凋亡效应蛋白,例如caspase 3,诱导细胞凋亡。从线粒体释放出的凋亡因子激活caspase 3蛋白,切断保护受损核酸的PARP蛋白,导致DNA片段化,最终诱发细胞凋亡。综上所述,LD100可以特异性的抑制癌细胞中的SOD1,并且能够阻遏癌细胞的生长,激活癌细胞凋亡信号通路,诱导癌细胞凋亡。
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