苏云金芽胞杆菌（Bacillus thuringiensis,简称Bt）,不仅能够产生对多种农业害虫具有毒杀作用的毒素蛋白,而且能在发酵上清液中产生一类具有抑菌或杀菌活性的蛋白质或多肽,称为细菌素（Bacteriocin）。而当前Bt制剂主要利用孢晶混合物,对发酵上清液几乎没有用,因此利用Bt上清液生产细菌素,有利于提高Bt生产效益。本研究以食源性病原细菌蜡样芽胞杆菌（Bacillus cereus,简称Bc）0938为指示菌,分离纯化了产自Bt BRC-ZYR2的细菌素BtCspB。结果表明,经过100%饱和硫酸铵沉降、第一次葡聚糖G-50凝胶过滤层析、纤维素DEAE-52阴离子交换层析和第二次葡聚糖G-50凝胶过滤层析后,Tricine-SDS-PAGE检测发现该细菌素已达到电泳纯。将纯化后的细菌素BtCspB进行MALDI-TOF-TOF检测。结果表明,该细菌素的分子量为7366.2935 Da。结合N端测序、LC-MS/MS检测和Bt BRC-ZYR2的全基因组序列信息获得了该细菌素的一级结构。同源性比对结果显示,BtCspB与多种冷激蛋白B具有高度同源性。对细菌素BtCspB的理化特性进行了测定。结果表明,BtCspB经蛋白酶K处理后完全失去活性;经α-淀粉酶、脂肪酶-Ⅶ、α-胰凝乳蛋白酶-Ⅶ、溶菌酶、脂肪酶-Ⅱ和过氧化氢酶处理后活性有部分损失;经胰蛋白酶、RNA酶和α-胰凝乳蛋白酶-Ⅱ处理后活性基本不变。圆二色谱（CD）检测结果发现BtCspB不具有常见的α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲构象的特征CD谱,而经过脂肪酶Ⅱ处理后会具有典型的α-螺旋特征CD谱。此外,BtCspB热稳定性好、pH耐受范围较广,在60℃水浴30 min和pH 5-7条件下活性几乎不受影响。经过圆二色谱和差示扫描量热法（DSC）检测,结果发现温度对BtCspB的二级结构影响较小,而pH对BtCspB的二级结构产生细微影响进而使其活性发生变化。对23种食源性病原细菌进行了抑菌活性测试。结果发现BtCspB只对Bc 0938（MIC 值为 3.125 μg/mL,MBC 值为 12.5 μg/mL）和 ATCC 10987（MIC 值为0.781 μg/mL,MBC值为6.25 μg/mL）具有活性,说明BtCspB是一个窄谱且敏感性较强的细菌素。将BtCspB基因在大肠杆菌中进行了异源表达。结果发现含有BtCspB基因的重组表达载体能在大肠杆菌BL21（DE3）成功诱导表达。利用His-tag亲和层析技术纯化诱导的蛋白,最终获得了BtCspB细菌素纯品。这不仅提高了产量还简化了纯化方法。