最早发现的毒素-抗毒素系统是在大肠杆菌中，多数存在于染色体上，也有少数存在于细菌的低拷贝质粒上。通过深入研究其相互作用的机理，发现毒素-抗毒素基因通常是成对出现，常常是由一个编码毒素蛋白的毒素基因，和一个编码解毒蛋白的抗毒素基因构成。毒素基因对于宿主菌所起的作用主要是在一些不利于生长的外界环境因素影响下对部分细菌产生过隔离杀灭，介导细菌的程序性死亡，或者在细菌体内的毒素因子被激活时介导毒素蛋白的产生而使菌体死亡。　　本实验的实验对象是鱼腥藻PCC7120的α质粒上的一对基因all7155/asl7156。它们在TADB中的描述为与毒素-抗毒素系统parD/E具有同源性，根据细菌染色体上TA系统基因的遗传结构特征，通过在NCBI中对其基因序列、编码产物的BLAST比对，以及蛋白理化和结构域等二级结构预测，初步确定all7155/asl7156为parD/E毒素-抗毒素系统同源基因。在生物信息学分析的理论基础上，运用分子生物学的实验方法，根据目的基因设计引物，并添加特异性的酶切位点，以pMD18-T作为克隆载体，利用蓝白斑筛选出阳性单克隆菌落，并且送检测序以保证重组克隆载体没有发生碱基的缺失和突变。以pET-30a(+)为表达载体，构建重组表达质粒pET-30a-7155和pET-30a-7156，在大肠杆菌中利用IPTG诱导表达，并对蛋白表达的条件进行优化，结果表明：IPTG诱导基因all7155/asl7156在大肠杆菌BL21中的最佳诱导表达条件为IPTG浓度0.8 mM、诱导时间为8 h。因重组表达载体带有HIS标签，所以可以使用NI柱对含有HIS标签的融合蛋白进行纯化和Western-blot实验，结果表明NI柱对HIS标签融合蛋白具有一定的纯化效果。　　目前在毒素-抗毒素系统的研究中，对于Ⅱ型毒素-抗毒素系统的研究较多，其中对mazE/F和relB/E家族研究比较深入，而对于其他的毒素抗毒素系统，特别是质粒上的毒素抗毒素系统研究较少，本实验对于进一步完善parD/E毒素-抗毒素系统和细菌质粒上的毒素-抗毒素系统的研究具有一定的意义。