自噬是一种广泛保守存在于真核细胞内，作为胞内维持内环境稳态的一种保护性机制，是细胞利用溶酶体系统把自身损坏或衰老的细胞器降解，同时也降解外源入侵的微生物，比如病毒。在病毒入侵以后，双链RNA可以激活干扰素诱导的抗病毒分子PKR，从而诱导自噬。PKR会将真核翻译起始因子eIF2α磷酸化，造成整个细胞的蛋白合成的停止，从而起到抑制病毒复制的目的，这也是干扰素防御病毒的重要作用方式之一。HSV-1(单纯疱疹病毒1型)的神经毒力蛋白ICP34.5(由γ134.5基因编码)在病毒的致病性和抵御宿主的抗病毒机制中起了非常重要的作用。研究发现HSV-1的ICP34.5能够和细胞内的蛋白磷酸酶1(PP1)结合，然后PP1可以使磷酸化的eIF2α脱磷酸化，使蛋白合成重新开始。ICP34.5也能和自噬关键蛋白Beclin1结合，抑制其诱导的自噬。病毒核酸被自噬体转运至溶酶体系统过程中表达Toll样受体7，能诱导Ⅰ型干扰素的产生。　　 本论文的研究中，我们通过病毒感染三种不同来源的细胞系，用Western blot的方法发现在病毒感染的一段时间以内，与缺失了γ134.5的缺陷型病毒R3616相比，野生型HSV-1病毒的感染能使自噬相关蛋白LC3Ⅱ的表达量增加。同时转染实验也发现了外源转入的ICP34.5蛋白能使自噬相关蛋白LC3Ⅰ的表达量增加。　　 在进一步研究中，利用Overlap PCR的方法成功构建了不与自噬关键蛋白Beclin1结合的ICP34.5突变蛋白，并装入到真核表达载体中。我们发ICP34.5所诱导的LC3Ⅱ的表达含量的增高不完全依赖于与Beclin1的结合，同时它和ICP34.5与PP1以及eIF2α的结合也是相关的。　　 本研究表明ICP34.5在HSV-1病毒感染过程中，可以引起宿主细胞的LC3Ⅱ的表达含量增高，即细胞自噬，这对于我们研究宿主与病毒相互作用的机制提供了新的线索。