在生物体细胞中马达蛋白是一种非常重要的蛋白质分子,它参与了包括细胞内输运、细胞分裂、细胞整体运动等很多生物过程。马达蛋白一般都具有把化学能转换为机械能的能力,大部分马达蛋白使用的是三磷酸腺苷(ATP)作为“燃料”来工作。在各种各样的马达蛋白当中,Kinesin是一类能够通过在微管上“跨步行走”而输运细胞器的分子,因此为人们理解纳米尺度的分子机器提供了一个很有价值的模型。尽管人们对Kinesin分子工作机制的研究已经取得了一定的进步,但是很多争议仍然存在。分子动力学模拟(Molecular Dynamics,MD)作为近几十年来发展起来的一个计算机模拟方法,已经在纳米尺度大分子的研究中扮演了非常重要的角色。本文主要通过分子动力学的手段来研究Kinesin分子中coiled-coil结构是否会打开的问题。全文主要包括以下几个部分:　　 首先,我们利用操纵分子动力学(SMD)的方法对coiled-coil开口处施加了拉力。在不同的拉力施加方式和Kinesin分子的核酸结合状态下,我们模拟了coiled-coil打开的过程并得到了打开后的结构。从模拟结果看,coiled-coil的打开总是伴随伴随着组成它的α-helix的解旋,两者是一个耦合的关系,这种耦合关系受外界条件的影响不大。　　 为了进一步研究coiled-coil是否会在Kinesin工作的时候打开,我们估计了打开它所需要的自由能以和力的大小。结果显示,仅打开一部分coiled-coil结构就需要很大的自由能增量或者很大的外力,这说明coiled-coil在溶液中非常稳定,很难通过热运动的激发而自发打开。在同等条件下,我们模拟计算了双链DNA解旋所需要的外力,发现小于coiled-coil打开的力。同时,我们对比了实验结果中拉开双链DNA和Kinesin-微管复合体的拉力,结合到计算结果,我们发现coiled-coil比Kinesin-微管复合体更难以拉开。因此,我们的结论是当双体Kinesin的两个头同时结合到微管上时,它的coiled-coil并不会打开。　　 最后,我们根据coiled-coil的稳定性,对现有的一些关于Kinesin的工作模型以及争议作了对比和评价,也对探索异二聚体Kinesin,Kar3/Vik1的工作模式提供了帮助。