阿尔兹海默症（AD）是导致痴呆的主要原因之一,且多见于老年。AD会导致患者出现认知和行动障碍,后期护理需消耗很大的社会资源,给家庭及社会造成很大的负担。β-淀粉样多肽42（Aβ42）是由淀粉样前体蛋白（APP）发生蛋白裂解产生的片段,是一种含有42个氨基酸残基的多肽,是淀粉样蛋白的一种。现阶段AD的治疗主要是减少Aβ42在患者脑中的聚集,由于β-折叠的存在使Aβ42进行自组装聚集形成寡聚体,寡聚体的毒性使神经纤维缠结和缺失导致AD形成。相关研究表明,位于Aβ42肽链中的16和28位的赖氨酸残基是引起Aβ42自组装的因素。本实验采用分子动力学模拟方法探究了位于16和28位的赖氨酸残基（K）突变成甘氨酸残基（G）后对Aβ42自组装的影响。WT Aβ42（野生型）为K16G与K28G的对照组,三个体系分别进行分子动力学模拟。分子动力学模拟结果显示:经过30ns模拟后,三个体系的均方根偏差达到稳定,且K16G与K28G的稳定性好于WT Aβ42。K16G与K28G的均方根波动数值低于WT Aβ42的波动数值,三个体系均方根波动数值的变化进一步证明了突变后的K16G与K28G体系的稳定性更好。突变后K16G与K28G体系的二级结构显示,经过自组装后的β-折叠含量明显减少,且低于WT Aβ42自组装后的β-折叠含量。赖氨酸残基的突变影响了Aβ42的自组装结果,使Aβ42二级结构的β-折叠含量明显减少,且突变后的体系更加稳定,β-折叠的减少理论上可以缓解AD的发病进程。