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炎症小体是先天免疫系统中一类重要的胞内信号复合体。炎症小体的激活可以引发白介素1β（IL-1β）和白介素18(IL-18)的成熟和分泌，同时引发细胞焦亡。Caspase-1和caspase-11(人源同源蛋白caspase-4/5)分别在经典炎症小体和非经典炎症小体信号通路中起关键作用。本实验中，我们通过利用高灵敏度定量质谱技术，发现蛋白gasdermin D(GSDMD)是炎症小体复合物的另一重要组成成分，它会随着NLRP3炎症小体激活剂的刺激进入炎症小体复合体。我们通过敲除GSDMD基因，证明了GSDMD蛋白在经典和非经典炎症小体诱发的细胞焦亡中均起到关键作用，并影响着IL-1β的分泌，但是，GSDMD并不影响IL-1β的剪切成熟。实验证明，GSDMD经caspase-1剪切产生的氮端片段，可以引发细胞死亡，并且氮端标签蛋白的添加，会阻碍GSDMD行使细胞死亡的功能。同时，我们发现前体caspase-1具有剪切激活GSDMD的活性，而且该过程可以不依赖于ASC接头蛋白的协助。进一步实验表明，LPS加Nigericin或者S.typhimurium的刺激会使GSDMD缺失的巨噬细胞出现细胞凋亡的现象，说明细胞凋亡可能被细胞焦亡的发生所压制。此时发生的细胞凋亡依赖于NLRP3和ASC的存在，而caspase-1的存在对这一过程可能有部分贡献。实验结果表明，细胞凋亡和细胞焦亡之间的相互转换可能存在着一些未知的调控机制。