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应用生物信息学的方法和工具对番茄LeNHX1蛋白质的理化性质、跨膜区域、疏水性／亲水性、二级结构、结构功能域、功能分类和同源性进行分析。结果表明此蛋白为疏水性稳定蛋白，包含一个保守的氨氯吡嗪咪结合位点LFFIYVLPPI区域，相对分子量为59．0kD，等电点为6．60，存在10个跨膜区域，蛋白质二级结构中的主要构成元件是α-螺旋和不规则卷曲，功能分类和蛋白质同源性分析表明番茄LeNHX1属于液泡膜Na^＋／H^＋反向转运蛋白。