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目的:获得较纯的具有生物学活性的THANK蛋白.方法:THANK基因在大肠杆菌中高效表达,菌体超声破碎后,以洗涤剂反复洗涤包涵体.包涵体经8 mol/L尿素变性溶解后,再用Sephacryl S-200凝胶过滤层析初步纯化,对重组蛋白浓度、氧化还原剂等复性参数进行优化和选择, 将蛋白稀释复性.复性后组分经Q Sapharose Fast Flow离子交换层析再次纯化,最后以Sep hadex G-25脱盐.结果:得到了纯度>97%、具有一定生物学活性的THANK蛋白.结论:THANK蛋白变性、复性及