【摘 要】
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人胰激肽原酶 (hPK)编码基因由本实验室设计、合成 ,并重组构建成表达质粒pPIC9k hPK。经电穿孔将该质粒转化毕赤酵母GS115 (His-Mut+ ) ,筛选His+ Muts 型高拷贝菌株 ,摇瓶
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人胰激肽原酶 (hPK)编码基因由本实验室设计、合成 ,并重组构建成表达质粒pPIC9k hPK。经电穿孔将该质粒转化毕赤酵母GS115 (His-Mut+ ) ,筛选His+ Muts 型高拷贝菌株 ,摇瓶诱导表达重组hPK。经SDS PAGE凝胶电泳分析确定表达重组蛋白相对分子质量为 375 0 0 ,产量达 4 0mg/L ,质量分数占总蛋白的 30 %以上。初步浓缩的重组hPK经测定具有酶活性 ,表明其在毕赤酵母中得到了正确的表达 ,每mL酶活达 0 717nmol/s。
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