【摘 要】
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随着人类基因组测序计划的完成,生命科学研究热点逐渐由基因组学向蛋白质组学转移.分析化学工作者利用分子信标探针和生物功能化纳米颗粒的固有优势,发展了一系列新原理、新方法和新技术并在蛋白质组学研究领域得到了广泛应用,极大地促进了蛋白质组学的发展和进步.本文主要综述了基于分子探针和生物功能化纳米颗粒开展的一系列实时、原位、灵敏、特异的蛋白质分析研究,包括:非特异性/特异性蛋白质的检测与分离、蛋白质/DN
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随着人类基因组测序计划的完成,生命科学研究热点逐渐由基因组学向蛋白质组学转移.分析化学工作者利用分子信标探针和生物功能化纳米颗粒的固有优势,发展了一系列新原理、新方法和新技术并在蛋白质组学研究领域得到了广泛应用,极大地促进了蛋白质组学的发展和进步.本文主要综述了基于分子探针和生物功能化纳米颗粒开展的一系列实时、原位、灵敏、特异的蛋白质分析研究,包括:非特异性/特异性蛋白质的检测与分离、蛋白质/DNA相互作用研究、细胞表面蛋白质的识别,以及基于抗原-抗体反应的病原菌检测等,并进一步展望了基于分子信标探
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首先,针对广义分布参数系统的求解问题,提出了由Hilbert空间中有界线性算子所引导的广义算子半群和广义积分半群;其次,讨论了广义预解算子的性质、广义算子半群与广义积分半群的性质;最后,研究了广义分布参数系统的适定性问题.
周期稳态是科学和工程系统中一类重要的运行状态,其计算复杂度远高于相应的初值问题,因此有更迫切的并行计算需要.我们提出了计算抛物型方程时间周期解的并行方法—基于区域分解(又称Schwarz方法)的波形松驰方法,该方法只需在子区域上求解较低维的周期问题.我们分析了两种不同的传输条件下方法的收敛性,并用数值实验支持了理论结果.
Positive quasi-periodic solutions to Lotka-Volterra system CONG HongZi, MI LuFang & YUAN XiaoPing Abstract In this paper, we prove the existence of positive quasi-periodic solutions for a class of Lot
卫星导航发展已进入百花齐放、群星争艳的时代.全球卫星导航系统GPS和GLONASS已经建成并投入使用,不仅促进了导航定位理论与应用的变革,也促进了相关产业的长足发展.为提高卫星导航定位的自主
NAC(NAM,ATAF1/2和CUC2)转录因子家族为植物所特有,该家族成员在植物生长发育及对环境胁迫的应答中有重要的调控作用.近年来,NAC家族中一类被命名为NTLs(NTM1-Like)的膜系留转录因子受到了研究人员的重视.拟南芥中ANAC089编码具有340个氨基酸的NAC蛋白,在它的C-末端有一个预测的跨膜结构域.亚细胞定位表明,全长的ANAC089蛋白定位在内质网,而截去跨膜结构域的截
为了由多个数据分析中心定轨结果得到综合轨道,提出了一种基于抗差M估计和动力学平滑的轨道综合方法.该方法利用抗差M估计,采用降权的方法抵制了轨道异常影响,从而使综合轨道更为合理;针对综合轨道不连续问题,采用动力学信息平滑得到了连续的综合轨道.为了证明方法的正确性,用IGS轨道和激光数据作为外部检核,结果表明:综合轨道具有和IGS轨道相当的精度,并且与之具有较高一致性.
本文通过分析美国阿拉斯加地区三个站点(Nome,64.50°N,165.43°W;McGrath,62.97°N,155.62°W;Fairbanks,64.82°N,147.87°W)无线电探空仪1998～2006年观测数据,研究了北半球高纬地区低层大气行星波特性.通过分析发现行星波主要存在于两个区域,一个在对流层顶附近,一个在冬季极夜急流附近,两个区域的行星波都具有明显的间断性,持续时间一般不
钙调蛋白(CaM)是一种多功能钙离子结合蛋白,作为对细胞内钙离子浓度变化的应答,它可以调节许多酶的活性.Q41C/K75C突变钙调蛋白(CaMSS)在N结构域端具有一个二硫键,此前研究表明,CaMSS对Ca2+亲合力明显降低.本研究结果发现,Ca2+和La3+与CaMSS的结合方式表现出了一种特殊的选择方式:Ca2+的结合位置为I,III和IV金属结合位点,而La3+与I,II和IV位点结合.综合
自然万物总是表现出对某种手性的偏爱.科学家研究发现除少数低等动物、昆虫的特定器官或人体病态组织内含有少量的右旋氨基酸之外,组成地球生命体的氨基酸几乎都是左旋的;相反,自然界的核酸则几乎都是由右旋的核糖组成.因而生命的同手性(左手或右手)问题一直是困扰着广大科研工作者的难题之一.但迄今为止,科学界还没有很好的证据来解释生命形式中的不对称现象,因而有必要做进一步的探讨.本文用磁力搅拌器控制细菌培养基的
糖基化修饰是生物体内复杂和重要的蛋白质翻译后修饰方式之一.N-糖基化蛋白质在内质网中进行合成的过程中,所有的N-糖链都以甘露糖和葡萄糖结尾,而凝集素ConA对以甘露糖结尾的糖链有较高的亲和性,可以用来富集在内质网中合成的N-糖蛋白质.本文据此提出了一种基于内质网分离和凝集素ConA富集的复杂样品N-糖基化位点研究策略.通过使用高准确度的质谱线性离子阱-傅立叶变换回旋离子共振质谱对N-糖蛋白质进行鉴