表面等离激元共振生物传感器研究整合素蛋白αⅡbβ3与RGD多肽的特异结合

来源 :生物化学与生物物理进展 | 被引量 : 0次 | 上传用户：dengsanhua

【摘要】

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整合素蛋白αⅡbβ3是血小板上的一种钙依赖性膜受体,其胞外结构域可与含有RGD序列的肽链特异结合.通过将含有NTA-DOGS的磷脂单分子层膜转移到50 nm厚的金膜上,制备了一种含

【作者】

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路英杰张帆隋森芳

【机构】

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清华大学生物科学与技术系

【出处】

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生物化学与生物物理进展

【发表日期】

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2002年5期

【关键词】

：

表面等离激元共振生物传感器整合素蛋白 αⅡbβ3 RGD多肽特异结合 surface plasmon resonance integrin αⅡbβ3

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整合素蛋白αⅡbβ3是血小板上的一种钙依赖性膜受体,其胞外结构域可与含有RGD序列的肽链特异结合.通过将含有NTA-DOGS的磷脂单分子层膜转移到50 nm厚的金膜上,制备了一种含有NTA头部的表面等离激元共振(SPR)传感器敏感膜.设计并合成了含有6个组氨酸和RGD基团的His-tagged短肽P1,并利用SPR生物传感器,对整合素蛋白与含有RGD配基的支撑平面膜的特异相互作用以及Ca2+、Mn2+对该相互作用的影响进行了研究.结果表明,NTA敏感膜能很好地将P1锚定在支撑平面膜表面,并能够保证P1维持

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