结核杆菌热休克蛋白70在毕赤酵母中的分泌表达与鉴定

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【摘要】

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为获得结核杆菌热休克蛋白70在毕赤酵母中的分泌表达.构建了酵母表达质粒pPIC9K-hsp70,并将其线性化后用电穿孔法导入Pichia pastoris GS115,经PCR方法筛选出阳性菌落,在0.5%

【作者】

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彭明利凌宁许红梅卿玉玲任红

【机构】

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重庆医科大学病毒性肝炎研究所

【出处】

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生物工程学报

【发表日期】

：

2003年3期

【关键词】

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结核杆菌热休克蛋白70 分泌表达树突状细胞毕赤酵母 heat shock protein 70 Pichia pastoris secretion ex

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为获得结核杆菌热休克蛋白70在毕赤酵母中的分泌表达.构建了酵母表达质粒pPIC9K-hsp70,并将其线性化后用电穿孔法导入Pichia pastoris GS115,经PCR方法筛选出阳性菌落,在0.5%甲醇诱导下分泌表达.所得产物经离心收集上清、超滤浓缩脱盐、亲和层析后,分别用 SDS-PAGE、Western blot和动物免疫实验对上清中的重组Hsp70进行鉴定,并考察产物对DC的作用.经SDS-PAGE、Western blot分析表明表达的Hsp70表观分子量为70kD并能特异性地与抗-Mt.

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