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目的获得高纯度和高活性的B淋巴细胞刺激因子.方法重组原核表达载体pQE-80L-BLyS112-285在大肠杆菌DH5α中经IPTG诱导表达rhBLyS112-285,超声碎菌,提取包涵体,经Ni2+-NTA亲和层析和Sephare S-200凝胶过滤层析纯化后,选择不同氧化还原条件进行复性,进而检测其生物学活性.结果得到了有较高纯度和较好生物学活性的rhBLyS112-285蛋白.结论优化了BLyS蛋白的纯化和复性的参数,所获结果为进一步研究创造了条件.