【摘 要】
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采用二阶导数紫外光谱,研究了牛血清蛋白（BSA）中色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）和苯丙氨酸（Phe）3种芳香族氨基酸残基的精细吸收谱带,并结合其肽键的吸收谱带综合分析了BSA pH值在2.3～12区间
【机 构】
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中国科学院成都有机化学研究所,中国科学院研究生院
【基金项目】
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国家自然科学基金（20974111）资助
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采用二阶导数紫外光谱,研究了牛血清蛋白（BSA）中色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）和苯丙氨酸（Phe）3种芳香族氨基酸残基的精细吸收谱带,并结合其肽键的吸收谱带综合分析了BSA pH值在2.3～12区间的构象变化.研究结果表明,BSA在等电点（pH值4.7）附近时构象变化较大;而在pH值5.7～10区间,构象变化较小;在强酸（pH值2.3）和强碱（pH值12）环境中,BSA构象变化非常明显.同时还发现,BSA质量浓度也在一定程度上影响其构象.
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