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硫酸盐还原菌氢化酶上清液经硫酸铵沉淀、透析、DEAE-52阴离子交换层析和Sephadex G-150凝胶过滤层析纯化出氢化酶,纯化倍数为34.7,酶回收率为34.1%.对纯化酶性质进行研究,结果表明：该酶是由分子量为46 KD和34 KD的两个亚基构成的总分子量为80 KD的αβ异二聚体;酶催化最适温度和pH值范围分别为45℃和6.5～8.5,在34～55℃和pH=6～9.2范围内具有较稳定的催化放氢活力;光谱扫描分析和激活剂及抑制剂测定表明该酶属含铁硫中心的唯铁氢化酶.