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【目的】分析CMG2胞外区的分子结构与功能，探讨ATR与PA结合的活性位点及特征，为阐明炭疽毒素的致病机理提供依据。【方法】用pQE30表达质粒在大肠杆菌内表达长短不同的3个CMG2胞外区截短片段，经纯化后，用Western blotting和细胞保护性实验对3个重组蛋白进行分析。【结果】发现3个重组蛋白均可与485单抗结合，但均没有细胞保护活性。【结论】3个截短蛋白失去了与PA结合的能力，说明CMG2的187—217之间氨基酸残基对PA结合很重要，不可或缺。