构建可以稳定表达Aβ特异性单链抗体（scFv）的哺乳动物细胞株。应用重叠延伸PCR的方法,以前期建立的Aβ特异性单克隆抗体（A8）的轻、重链可变区基因为模板,构建scFv的基因片段,通过（G₄S）₃或p2A两种不同的连接肽（Linker）序列,拼接得到多种形式的scFv基因片段,用于构建真核表达载体。利用脂质体分别转染人宫颈癌细胞（Hela）和中国仓鼠卵巢细胞（CHO）,Western blot鉴定scFv的表达情况;以潮霉素筛选获得稳定表达抗Aβ的scFv细胞株,以间接ELISA和斑点印迹分析所得scFv的抗原识别能力;采用体外细胞实验,在超微病理水平分析所得scFv的细胞保护作用。结果:成功构建了Aβ特异性scFv的3个真核表达载体pSecTag2/HygroA-VL-（G₄S）₃-VH、pSecTag2/HygroA-VH-（G₄S）₃-VL和pSecTag2/HygroA-VL-p2A-VH,获得了2株稳定表达Aβ特异性scFv的细胞株Hela-VL-p2A-VH和CHO-VL-（G₄S）₃-VH。Western blot结果表明了相应scFv的正确表达,间接ELISA和斑点印迹结果表明所分泌的细胞上清具有Aβ抗原识别能力,体外实验显示其具有阻断和抑制Aβ寡聚体细胞毒性的作用。稳定表达Aβ特异性单链抗体的细胞株有助于AD免疫治疗基础研究的进一步开展。