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从山溪鲵(Batraehuperus pachunii)皮肤匀浆液中经过Sephadex G-50凝胶过滤、AKTA^ОR Resource Q 阴离子柱和反向高压液相C4柱分离纯化得到相对分子质量为12000的蛋白。利用其N端氨基酸序列设计引物,从山溪鲵皮肤的cDNA中克隆并筛选到该蛋白的eDNA序列。该eDNA序列的开放阅读框为339bp,编码113个氨基酸残基组成的蛋白。在BLAST数据库搜寻比对分析表明,该蛋白的氨基酸序列与来自人类及其他哺乳动物β-microseminoprotein蛋白具有约4