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模拟分析发现血红蛋白两条α珠蛋白链上９９位的Ｌｙｓ突变为Ｃｙｓ后，它们之间可以形成二硫键，两条β珠蛋白链上８２位的Ｌｙｓ突变为Ｃｙｓ后可以增加血红蛋白四聚体间氢键的作用，分别起到稳定四聚体的作用利用寡核苷酸介导的定点突变技术将α９９、β８２位的Ｌｙｓ突变为Ｃｙｓ将突变后的血红蛋白插入ｐＢＶ２２０载体，在大肠杆菌中获得了高效表达，其表达产物达细菌总蛋白的２０％左右，并经Ｗｅｓｔｅｒｎ印迹证实。