猪口蹄疫病毒多抗原表位的原核表达与纯化

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利用限制性酶切从重组质粒pShuttle-CMV-VP中得到猪O型口蹄疫病毒VP1(21-60)-(141-160)-(200-213)位氨基酸的基因。将此多抗原表位基因克隆至原核高效表达载体pET43.1a(+)。在E.coil BL21中用IPTG诱导表达了含有猪口蹄疫病毒多抗原表位的融合蛋白,并用镍柱亲和层析法获得了纯化蛋白。Western-blot结果表明融合蛋白可被猪O型口蹄疫病毒标准阳性血清所识别,从而为进一步研究FMDV多表位抗原的免疫特性和诊断方法奠定了基础。
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