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构建了SARS冠状病毒主要蛋白酶3CLproo及其缺失N端七肽即N-finger的突变体3CLpro(△1-7)融合表达质粒,并于大肠杆菌表达系统中表达.得到的融合蛋白经肠激酶酶切,亲和层析,最终得到纯化的3CLpro及其突变体3CLpro(△1-7).酶活性实验显示,去除N-finger多肽的突变体3CLpro(△1-7)丧失了3CLpro所具有的对含有其自动水解位点的荧光底物的水解活性,表明处于非酶活性中心的N-finger多肽是酶活性所必需的.利用固相合成法,进一步合成了N-finger七肽.酶抑制