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目的获取糖皮质激素诱导亮氨酸拉链蛋白（GILZ）的His融合蛋白，为下阶段深入研究GILZ的结构、功能及筛取与其相互作用的蛋白打下基础。方法利用基因工程技术，BamHⅠ／XhoⅠ酶切真核表达质粒HA-GILZ／PcDNA3获得GILZ cDNA，重组于能表达6个组氨酸残基的原核表达质粒pET-30a中。然后用该亚克隆重组质粒转化大肠杆菌BL21（DE3），用IPTG诱导表达，用Ni^2＋-NTA柱纯化。结果亚克隆获得GILZ／pET-30a高效原核表达重组载体，诱导表达的融合蛋白占细菌总蛋白高达40％以上