【摘 要】
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近年来,鲍曼不动杆菌(Acinetobacter baumannii)在医院里越来越受到人们的关注,尤其是在重症监护病房(ICUs).它以强大的多重耐药性(multiresistance)而闻名.核苷二磷酸激酶(n
【机 构】
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中国科学院生物物理研究所; 中国科学院大学;
【基金项目】
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supported by grants from National Basic Research Program of China(2011CB910304,2012CB910204)~~
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近年来,鲍曼不动杆菌(Acinetobacter baumannii)在医院里越来越受到人们的关注,尤其是在重症监护病房(ICUs).它以强大的多重耐药性(multiresistance)而闻名.核苷二磷酸激酶(nucleoside diphosphate kinase,NDK)是一种进化上非常保守的酶,它能催化核苷之间磷酸基团的转移.我们解析了鲍曼不动杆菌NDK野生型和C端氨基酸残基Arg141-Thr142-Arg143(RTR)截短突变体的结构.通过和黄色黏菌(Myxococcus xanthus)NDK的三维结构进行比较,推断鲍曼不动杆菌NDK的催化机制和黄色黏菌类似.通过激酶活性实验和圆二色谱实验,发现鲍曼不动杆菌NDK E28A突变体二级结构发生了改变,从而导致蛋白催化活性降低,说明Glu28是鲍曼不动杆菌NDK结构中非常关键的氨基酸残基.鲍曼不动杆菌NDK C端RTR截短突变体显示出催化活性极大的降低,这可能与C端RTR残基介导的二体间相互作用有关.虽然RTR截短突变体中的Lys33伸向了和野生型中不同的方向,和Val15产生相互作用弥补了一部分因为RTR截短丢失的相互作用,维持了RTR截短突变体和野生型类似的结构.但是,Lys33产生的相互作用依然太弱,不足以维持蛋白在催化的动态过程中整体结构的高效转换.我们解析的鲍曼不动杆菌NDK晶体高分辨率结构将有助于科学家设计针对鲍曼不动杆菌的药物.
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