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目的构建猪血凝性脑脊髓炎病毒株（67N）血凝素酯酶蛋白（HE蛋白）原核表达系统，为建立特异性免疫学诊断方法提供备选材料。方法克隆猪血凝性脑脊髓炎病毒（67N）HE蛋白抗原表位富集区基因，构建重组表达质粒pET-HE，并在大肠杆菌中诱导表达。经包涵体的初步纯化，金属螯合层析进一步纯化HE蛋白，SDS-PAGE和Westem blot进行检测。结果大肠杆菌可高效表达HE蛋白，目的蛋白表达量可占菌体总蛋白的42．2％。纯化后蛋白浓度为0．6mg／ml，纯度为85．4％。所表达的蛋白可被兔抗猪血凝性脑脊髓炎阳性血