两个高度同源的RING结构域蛋白功能初步研究

来源 :中国农业科技导报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：hellobluejay

【摘要】

：

泛素化途径在植物应答生物和非生物胁迫中起着重要作用，其中E3连接酶在泛素化途径中起着决定性作用。室通过在线基因芯片预测发现2个与非生物胁迫相关的拟南芥RING结构域蛋白

【作者】

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杨虹伟翟先芝刘志斌王健美李旭锋杨毅

【机构】

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四川大学生命科学学院

【出处】

：

中国农业科技导报

【发表日期】

：

2013年5期

【关键词】

：

E3连接酶亚细胞定位表达谱分析组织特异性 E3 ubiquitin ligases sub-cellular localization gene ex

【基金项目】

：

国家自然科学基金项目（31171586）,国家转基因生物新品种培育重大专项（2011ZX08009-003-002）,中央高校基本科研业务费项目（2011SCU11107）资助.

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泛素化途径在植物应答生物和非生物胁迫中起着重要作用，其中E3连接酶在泛素化途径中起着决定性作用。室通过在线基因芯片预测发现2个与非生物胁迫相关的拟南芥RING结构域蛋白基因At2g24480（HHR1）、At5g43200（HHR2）通过体外泛素化实验证明了二者具有E3连接酶活性。对这两个E3连接酶进行了亚细胞定位，表达谱和组织特异性分析，发现二者受诱导后的表达情况、组织特异性、亚细胞定位均不同。HHR1定位于细胞膜上，HHR2定位于细胞核；表达谱分析表明HHR1响应热和H2O2胁迫，而HHR2响应盐和H

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