提出了牛血清蛋白(BSA)和人血清蛋白(HSA)的室温磷光法,蛋白质的磷光主要来自于包埋于其中的色氨酸残基,并对影响其室温磷光强度的的各种因素:如重原子浓度,酸度,除氧剂浓度等进行了详细研究,建立了测定痕量HSA和BSA的室温磷光法。该法是以KI为重原子微扰剂,在水溶液中用Na2SO3化学除氧后,以287nm为激发波长,BSA和HSA在443nm左右的磷光具有较好的重复性和稳定性。在此条件下它们的线性范围分别为:1×10-6—8.6×10-5mol/L和3×10-6—13×10-5mol/L,检出限分别为:2.20×10-7mol/L和4.10×10-7mol/L。同时,还对它们的光谱性质如荧光、磷光寿命,偏振等进行了测量。结果显示BSA中色氨酸残基有两种荧光衰减形式,HSA则只有一种衰减形式,它们的磷光属于长寿命磷光,都能引起光的偏振。