安卡红曲霉酸性蛋白酶分离纯化及部分酶学性质分析

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安卡红曲霉(Monascus anka)CICC 40806培养液经硫酸铵分级沉淀和CM Sepharose Fast Flow阴离子交换柱层析两步分离纯化,得到纯度较高的胞外酸性蛋白酶,然后对其性质和动力学进行研究。结果表明M.anka酸性蛋白酶的最适反应pH值为3.0,pH值稳定范围为3.0~7.0,最适反应温度为50℃,低于50℃时酶具有较好的稳定性,50℃时的衰减常数为0.569。M.anka酸性蛋白酶以酪蛋白为底物时反应活化能为28.85 k J/mol,相对较低。M.anka酸性蛋白酶具有一定
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