【摘 要】
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为进一步研究溶藻弧菌碱性丝氨酸蛋白酶(ASP)蛋白生物学活性和功能,将构建的pET23d-asp在大肠杆菌BL21(DE3)中表达,对表达产物进行纯化分析,并优化表达条件。结果表明:在咪唑
【机 构】
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广东海洋大学水产学院广东省水产经济动物病原生物学及流行病学重点实验室暨广东省水产经济动物病害控制重点实验室
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为进一步研究溶藻弧菌碱性丝氨酸蛋白酶(ASP)蛋白生物学活性和功能,将构建的pET23d-asp在大肠杆菌BL21(DE3)中表达,对表达产物进行纯化分析,并优化表达条件。结果表明:在咪唑洗脱缓冲液浓度为100 mmol/L时,表达的可溶性ASP被大量洗脱,纯化的ASP相对分子质量约为42 000,具有蛋白活性;在诱导温度28℃、异丙基-β-D硫代半乳糖苷(Isopropyl-β-D-thiogalactopyranoside,IPTG)浓度1 mmol/L及诱导时间16 h时,表达的活性ASP蛋白最多。
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