【摘 要】
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本研究优化了GST-Cr PI融合蛋白在大肠杆菌中的诱导表达条件和GST-Cr PI包涵体的复性条件;采用Glutathione SepharoseTM 4B亲和层析分离纯化融合蛋白,以Xa酶切去掉其GST标签
【机 构】
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深圳大学生命科学学院,深圳大学生命科学学院,深圳市微生物基因工程重点实验室
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本研究优化了GST-Cr PI融合蛋白在大肠杆菌中的诱导表达条件和GST-Cr PI包涵体的复性条件;采用Glutathione SepharoseTM 4B亲和层析分离纯化融合蛋白,以Xa酶切去掉其GST标签后,对Cr PI进行了电喷雾电离串联质谱分析(ESI-MS/MS).结果表明,IPTG浓度对该蛋白的诱导效果影响不大,OD600值为0.6时诱导效果最佳;复性蛋白浓度和L-精氨酸浓度对稀释复性结果有重要影响.纯化融合蛋白经Xa酶切、分子筛层析去掉GST标签后,重组蛋白的纯度达95%,经质谱进一步鉴定
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