【摘 要】
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本研究利用生物信息学方法在线分析生长抑素II型受体SSTR2的理化性质、信号肽、跨膜结构、分泌蛋白类型、亚细胞定位、磷酸化位点修饰、空间结构及蛋白互作网络等，并通过MEGA5.0软件建立SSTR2蛋白的系统进化树。结果显示，该基因编码369个氨基酸，分子式为C1898H2984N470O513S23，相对分子质量为41 332.79，等电点理论值为9.15，不稳定系数为37.16。SSTR2是一种
【基金项目】
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国家自然科学基金面上项目（32071447）； 河南省高等学校重点科研项目资助计划（22A180031）； 河南省高校科技创新人才支持计划（22HASTIT041）； 河南省科技厅科技发展计划（科技攻关）项目（212102310901）； 郑州师范
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本研究利用生物信息学方法在线分析生长抑素II型受体SSTR2的理化性质、信号肽、跨膜结构、分泌蛋白类型、亚细胞定位、磷酸化位点修饰、空间结构及蛋白互作网络等，并通过MEGA5.0软件建立SSTR2蛋白的系统进化树。结果显示，该基因编码369个氨基酸，分子式为C1898H2984N470O513S23，相对分子质量为41 332.79，等电点理论值为9.15，不稳定系数为37.16。SSTR2是一种碱性稳定亲水性蛋白，无信号肽，存在7个跨膜区，作用于质膜结构；二级结构主要为α-螺旋，属7tmGPCRs超家族，且含有1个7tmA＿SSTR2结构域；与SSTR2相互作用的蛋白质包括CORT、SST、NPY、GHRL、GNAI1、GNAI2、GNAI3、SHANK1、HIVEP2。SSTR2基因及其编码蛋白在进化上高度保守，可能参与G蛋白偶联受体信号通路进而发挥其作用。本研究通过对SSTR2蛋白的理化性质及生物学功能进行分析，为深入研究该蛋白在疾病发生中的机制以及为靶向治疗神经内分泌肿瘤等肿瘤药物研发中提供理论依据。
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