【摘 要】
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蛋白质与配体作用的瞬时性对调节生物功能的正常发挥至关重要。采用紫外-可见吸收光谱法(UV-Vis)和圆二色光谱法(CD)研究了高铁肌红蛋白(metMyoglobin,metMb)与一氧化氮的配
【机 构】
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辽宁省生物有机化学重点实验室,大连大学生命科学与技术学院
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蛋白质与配体作用的瞬时性对调节生物功能的正常发挥至关重要。采用紫外-可见吸收光谱法(UV-Vis)和圆二色光谱法(CD)研究了高铁肌红蛋白(metMyoglobin,metMb)与一氧化氮的配位反应过程,论证了metMb与NO配位反应机理以及影响配位反应的因素。结果表明:metMb能与NO发生配位反应,420,534和568nm处特征峰的出现,表明metMb与NO结合并生成一种新的配合物——亚硝基高铁肌红蛋白(nitrosylmetmyoglobin,metMbNO)。随着时间的推移,溶液中NO浓度逐渐减小,metMbNO配合物中Fe—N配位键在大量H2O分子的进攻下断裂,NO慢慢地脱离,metMbNO配合物完成解离过程并重新生成metMb。实验中还发现metMb与NO配位反应的进行受到缓冲介质类型、离子强度、pH及温度等外界因素的影响。并且在0.01mol·L-1磷酸盐缓冲液近中性条件时,metMb与NO配位反应最先达到平衡;当温度较低为280K时,更易于metMb与NO配位反应的进行。此外,CD数据表明NO只与metMb血红素中心的铁原子发生配位反应而对蛋白二级结构影响甚微。探讨metMb与NO配位反应机制对于进一步研究生物体内NO功能的发挥有着重要的指导意义。
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