【摘 要】
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人源SND1(staphylococcal nuclease domain containing 1)蛋白由N端的SN(staphylococcal nucleases)结构域和C端的TSN(Tudor-SN5)结构域组成,其中SN结构域又包含SN1~SN4四个
【机 构】
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天津医科大学基础医学研究中心; 天津医科大学药学院; 天津医科大学基础医学院;
【基金项目】
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国家杰出青年科学基金(No.31125012);国家自然科学基金(No.21305103,31100967,31170830,31370749);教育部“创新团队发展计划”(No.IRT13085)~~
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人源SND1(staphylococcal nuclease domain containing 1)蛋白由N端的SN(staphylococcal nucleases)结构域和C端的TSN(Tudor-SN5)结构域组成,其中SN结构域又包含SN1~SN4四个重复的功能片段.本课题组前期研究结果表明,SND1蛋白可以通过SN结构域与G3BP(Ras-GAP SH3 domain-binding protein)蛋白相互结合,共同参与细胞应激颗粒(stress granules,SGs)的形成.SGs是真核细胞在受到氧化应激、病毒感染等外界刺激时在胞浆内形成的与RNA代谢相关的颗粒状结构.对于SGs的成分鉴定及相互作用的分析一直是学者们研究的热点.本研究中,免疫共沉淀实验结果表明,以抗SND1抗体可以共沉淀出HeLa细胞内另一个重要的应激相关人类抗原R(human antigen R,HuR)蛋白.另外,利用脂质体转染法将pcDNA3-FLAG-HuR重组质粒瞬时转染入HeLa细胞,成功过表达外源性的FLAG-HuR融合蛋白,再以抗FLAG标签抗体又可以反向共沉淀出内源性SND1蛋白,证明SND1与HuR之间存在蛋白质间的相互结合作用.细胞免疫荧光实验结果表明,当给予HeLa细胞0.5 mmol/L亚砷酸钠氧化应激时,SND1与HuR蛋白共同定位于胞浆中的SGs结构中.GST-pulldown实验结果进一步表明截短的SN结构域可以结合HuR蛋白,其中以SN1功能片段的结合能力最强,表明SND1蛋白是通过SN结构域与HuR蛋白形成应激复合物,参与SGs的胞浆组装.并不定位于SGs的TSN结构域亦可结合HuR蛋白,提示SND1-HuR的蛋白相互作用可能并不局限于SGs,具有其它方面的功能意义.
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